蛋白质-蛋白质相互作用（PPI）研究是生命科学的核心命题。传统IP-MS、酵母双杂交等方法难以捕捉瞬时、弱相互作用，而基于生物素标记的邻近标记（Proximity Labeling）技术，正在重塑蛋白质组学的研究范式。

一、从BioID到TurboID：速度的两次跃迁

BioID（2012年） 利用突变的生物素连接酶BirA*，将生物素活化为生物素AMP（bioAMP），对周围约10 nm半径内的蛋白质进行非特异性生物素化。但BioID需要18-24小时才能完成有效标记，难以追踪动态过程。

TurboID（2018年） 通过定向进化改造BirA，将标记速度提升约15倍——10-30分钟即可完成标记，使活细胞乃至体内实验成为可能。

APEX2 则走另一条技术路线：在H₂O₂存在下将生物素-酚氧化为寿命极短的自由基（<1 ms，标记半径约20 nm），添加H₂O₂后仅需1分钟即可完成标记，是时间分辨率最高的邻近标记工具，但需注意氧化应激风险。

二、2026年突破：STePTag实现活体器官标记

2026年6月，中国科学院化学研究所团队在《德国应用化学》发表STePTag技术，首次将邻近标记从细胞水平跃升至活体器官水平：

利用该技术，团队在生理条件下鉴定出93种肝脏来源分泌蛋白，并在急性肝损伤模型中捕获40种动态变化的分泌蛋白，解析了醛脱氢酶分泌在药物性肝损伤中的保护机制。

三、技术选型速查

邻近标记技术的每一次跃迁，背后都离不开高质量生物素探针的支撑——从生物素-酚（BP）、生物素-胺到各类结构定制化的生物素衍生物，探针的纯度与活性直接决定标记效率与数据可信度。

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