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【ACS Appl. Mater. Interfaces】正交生物催化产生的界面pH变化控制生物催化反应

由于许多酶的反应速率强烈依赖于周围的pH值,因此可通过在修饰电极上施加电势来切换或调节电极固定酶的活性,从而产生不同于原始本体pH值的局部pH值。尽管电化学诱导的局部pH变化是电极固定化酶的可切换/可调活性变化的有效方法,但其缺点是需要连接到电源电线(电化学仪器或电池),这并不一个较为方便的方式。

因此,需要通过某种简单方法来简化局部pH变化以控制酶动力学,特别是在生物环境中。近期,Clarkson UniversityEvgeny Katz组利用酶产生的局部pH变化来切换固定在纳米结构表面的酶的活性。这个新的方法是基于同时进行的两个正交生物催化反应,两个反应没有共同的底物,也不包括在同一个生物催化级联反应中。它们独立进行,但其中一个反应的速率由另一个反应产生的pH值控制。

图片来源:ACS Appl. Mater. Interfaces

 

接着,利用固定化淀粉糖苷酶(AMG)和胰蛋白酶作为pH依赖的“目标酶”进行了研究。在该研究中,由共固定化脲酶或酯酶催化的反应分别增加或降低局部pH值,从而作为“促动酶”运行。这两种酶,在生物催化反应方面,产生局部pH变化和随着pH变化改变生物催化活性是正交的;然而,它们的操作与固定化酶在表面附近产生的局部pH值相耦合。“目标酶”(AMG和胰蛋白酶)通过施加输入信号(尿素或酯、作为“促动酶”运行的脲酶或酯酶底物),并用背景溶液将其冲洗掉,在活性和非活性状态之间可逆地改变。

 

图片来源:ACS Appl. Mater. Interfaces

 

总之,这种新开发的方法可实现几种酶的可切换操作,其中一些在接收到“促动酶”处理的外部信号时被激活,而另一些则被抑制。具有分支生物催化级联的更复杂系统可以通过激活选定路径并改变最终输出的正交生物催化反应来控制。

图片来源:ACS Appl. Mater. Interfaces


参考文献:Switchable Biocatalytic Reactions Controlled by Interfacial pH Changes Produced by Orthogonal Biocatalytic Processes

ACS Appl. Mater. Interfaces 2021, 13,33830−33839

原文作者:Paulina K. Wells, Oleh Smutok,* Artem Melman,* and Evgeny Katz*


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