含铜一氧化二氮还原酶（N₂OR）是目前已知的唯一一种在细菌反硝化的最后一步催化温室气体N₂O转化为N₂的酶。除了其独特的四核活性位点Cu_Z外，它还包含一个在其他酶（如细胞色素c氧化酶）中也存在的双核电子传递入口Cu_A。

近期，德国弗赖堡大学Oliver Einsle课题组报道了Pseudomonas stutzeri来源的N₂OR酶的Cu_A位点上发现组氨酸配体能够通过构象翻转与N₂O结合。

图片来源：J. Am. Chem. Soc.

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将His583分别突变成Ala，Asp，Asn，Glu，Gln，Lys，Phe，Tyr和Trp，发现Cu_Z和Cu_A都在突变体中存在，但是其中只有存在质子化侧链的突变体（His, Asp, Glu）能够在生理环境pH中进行电子的转移。

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该过程的结果和N₂OR酶中Cu_A位点的质子耦合电子转移机理实现了很好的符合。

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参考文献：Histidine-Gated Proton-Coupled Electron Transfer to the CuA Site of NitrousOxide Reductase

DOI：10.1021/jacs.0c10057

J. Am. Chem. Soc.

原文作者：Lin Zhang, Eckhard Bill, Peter M. H. Kroneck, and Oliver Einsle*